在生物医学研究领域，E. coli RNaseH（E. coli 核糖核酸酶H）作为一种特异性降解RNA-DNA杂交链中RNA部分的酶，发挥着至关重要的作用。它在DNA复制、修复以及转录等过程中，通过切割RNA链来保证DNA模板的完整性和稳定性，因而在分子生物学实验中广泛应用于cDNA合成、rRNA去除和RNA干扰研究等方面。然而，RNaseH在实际使用中存在一些局限性，这包括：1）可能对单链RNA或DNA产生非特异性切割，影响实验结果的准确性；2）热稳定性较差，难以在较高温度下保持活性，因此不适合用于高温逆转录、PCR等实验。为了克服这些缺陷，研究者们致力于开发热稳定型RNaseH，以拓展其应用范围并提高实验效率。

XPJ推出的源自Thermus thermophilus的热稳定核糖核酸酶H（Thermostable RNaseH）是一种与E. coli RNaseH同源的酶，在功能上表现出相似的核糖核酸内切酶特性。该酶能够精准识别并高效切割RNA-DNA杂交体中的RNA链磷酸二酯键，同时保证DNA链的完整性。深入的蛋白结构分析表明，Thermus thermophilus RNaseH在整体稳定性上明显优于E. coli RNaseH，且在局部稳定性方面也表现出显著提升。Thermostable RNaseH的最佳活性温度高于65℃，更高的反应温度能够显著提高反应的特异性和效率，从而减少非特异性切割。这一特性使其在分子生物学应用中展现出广泛的潜力，包括rRNA去除、mRNA加帽率检测、去除与poly(dT)杂交的mRNA、cDNA第二链合成中的mRNA去除，以及提升高温逆转录、等温扩增和PCR实验的扩增效率。

在病原菌检测实验中，XPJ的Thermostable RNaseH在宏基因组测序（mNGS）和病原靶向测序（tNGS）中被常用于rRNA去除实验。为确保检测结果的准确性，去除分子酶中可能存在的宿主或其他背景菌核酸残留至关重要。基于UCFME®超洁净工艺技术，XPJ推出的UCFME® Thermostable RNaseH（货号：14545）经过严格的生产控制，确保极低的背景菌gDNA残留和核酸酶残留，从而为实验结果的准确性、可靠性和重复性提供了增强保障。

该产品的优势包括：强大的活性和良好的批间一致性；极低的宿主gDNA残留：＜0.02 Copies/U；无核酸外切酶、切口酶及RNase酶残留；优异的稳定性：在4℃处理32天、25℃处理16天和37℃处理7天后，酶活性未见明显下降。为了庆祝新品发布，XPJ特别推出5个免费试用名额，客户只需扫描二维码与我们联系，即可领取试用产品，名额有限，先到先得，机会不容错过！

我们展示了UCFME® Thermostable RNaseH（货号：14545）在不同批次与RNA-DNA底物的孵育实验结果。实验表明，XPJ的003U UCFME® Thermostable RNaseH能有效切割20 pmol RNA-DNA底物中的RNA，且批间一致性优异，彰显了其高稳定性和可靠性。对不同批次进行宿主（E. coli）gDNA残留检测，结果显示，所有批次的宿主gDNA残留量均远低于0.02 copies/U，确保了产品的高纯度及实验结果的可靠性。经过检测，UCFME® Thermostable RNaseH在4℃处理32天、25℃处理16天和37℃处理7天后的酶活保持稳定，充分验证了其在不同实验条件下的良好存储和使用能力。

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• 来源：Tthermophilus UCFME® Thermostable RNaseH 货号：14545
• E. coli RNaseH 货号：12906

参考文献：[1] Hollien J, Marqusee S. Structural distribution of stability in a thermophilic enzyme. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1999, 96(24): 13674-13678. [2] Wolf EJ, Dai N, Chan SH. Selective Characterization of mRNA 5′ End-Capping by DNA Probe-Directed Enrichment with Site-Specific Endoribonucleases. [3] Gu H, Sun YH, Li XZ. Novel rRNA-depletion methods for total RNA sequencing and ribosome profiling developed for avian species. Poultry Science, 2021, 100(7): 101321 DOI: 10.1016/j.psj.2021.101321.